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    綠藻光合作用狀態轉換調控的超分子結構基礎

      

      綠藻是水體和土壤中常見的光合生物,作為有機物的原初生產者在生態系統中發揮著重要的作用。它們具有和植物相似的兩個光系統:光系統I(PSI)和光系統II(PSII),通過捕光復合物I和II(LHCI和LHCII)吸收光能并將能量傳遞給兩個光系統,完成光驅動的電子傳遞和能量轉換過程。在光照條件多變的自然環境中,光能在兩個光系統之間的分配可能不均衡,這主要是由于PSI和PSII的捕光系統色素組成不同,導致它們對不同能量光子的吸收能力不同。

      狀態轉換調控是光合生物適應光照條件變化、平衡激發能在兩個光系統間分配的一種快速響應機制。當PSII被過度激發時,綠藻和植物PSII的捕光復合物LHCII被磷酸化,部分磷酸化LHCII三體與PSII解離并與PSI結合形成PSI-LHCI-LHCII超復合物,從而增加向PSI反應中心傳遞的能量,實現了激發能在PSII和PSI之間的平衡分配。

      相比于植物,狀態轉換調控對于綠藻來說更為重要,綠藻中的PSI-LHCI-LHCII超復合物也比植物中相應的復合物更大更復雜,包含至少2個LHCII三體。在萊茵衣藻(一種單細胞模式綠藻)中,9個不同的LhcbM蛋白(LhcbM1-9,被分為4種類型)參與形成不同組成的LHCII三聚體。因而,萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的結構和組成極為復雜,具體是由哪種LhcbM蛋白參與介導LHCII與PSI-LHCI復合物裝配的問題一直以來都不清楚,其能量傳遞途徑也有待通過高分辨率的結構研究來揭示。

      生物物理所李梅課題組、柳振峰課題組聯合日本國立基礎生物學研究所Minagawa教授課題組,合作攻關并解析了萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII超復合物的高分辨率冷凍電鏡結構。研究結果表明,該超分子復合體是由PSI核心在一側結合8個LHCI蛋白,在另一側結合2個LHCI單體和2個磷酸化LHCII三聚體,構成一個總分子量達~1100 kDa的膜蛋白-色素復合體(圖a)。

      基于高質量電鏡密度圖,研究人員準確指認了參與構成該超復合物的磷酸化LHCII中全部LhcbM蛋白,發現LhcbM1和LhcbM5通過它們的磷酸化氨基末端區域直接與PSI核心相互作用(圖b-c),且LhcbM5還介導并穩定了PSI核心與LhcbM1之間的裝配。此外,對分別缺失LhcbM1(ΔLhcbM1)和LhcbM5(ΔLhcbM5)的衣藻突變株的生化、功能和結構研究結果表明,只有LhcbM5對于超復合體的形成是必不可少的,ΔLhcbM5突變株的狀態轉換受到嚴重影響(圖d-e)。在ΔLhcbM1突變體中,LhcbM3蛋白取代了LhcbM1與PSI結合,因而ΔLhcbM1突變體中仍然能夠形成PSI-LHCI-LHCII超復合物。研究結果揭示了綠藻PSI和兩種磷酸化LHCII之間的特異相互作用和潛在的激發能轉移途徑,為理解光合作用狀態轉換的分子機理和進化演變過程提供了新的見解。

      上述研究成果于2021年7月8日發表在《Nature Plants》期刊,題為"Structural basis of LhcbM5-mediated state transitions in green algae"。中國科學院生物物理研究所李梅研究員、柳振峰研究員和日本國立基礎生物學研究所Minagawa教授為論文的共同通訊作者,潘曉偉副研究員、Ryutaro Tokutsu博士和博士研究生李安節為該項工作的共同第一作者。該研究工作得到了科技部重點研發計劃、國家自然科學基金、中國科學院B類先導專項和中國科學院前沿科學重點研究項目的共同資助。數據收集和樣品分析等工作得到了生物物理所"生物成像中心"、生物物理所蛋白質科學研究平臺等有關工作人員的大力支持和幫助。

    圖:萊茵衣藻PSI-LHCI-LHCII復合物

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